中图网

>

医学/药学考试

>

其他教材

医学生物化学与分子生物学(第4版)

作者：陈娟，李凌

出版社：科学出版社出版时间：2023-01-01

开本：其他页数： 568

本类榜单：医学销量榜

中图价:¥104.3(7.5折) 定价 ~~¥139.0~~ 登录后可看到会员价

加入购物车收藏

运费6元，满39元免运费

?新疆、西藏除外

本类五星书更多>

>
补遗雷公炮制便览 (一函2册)

补遗雷公炮制便览 (一函2册)

¥616¥880
>
方剂学

方剂学

¥68.9¥79
>
(精)河南古代医家经验辑

(精)河南古代医家经验辑

¥39.7¥90
>
中医珍本文库影印点校(珍藏版):医案摘奇·雪雅堂医案合集

中医珍本文库影印点校(珍藏版):医案摘奇·雪雅堂医案合集

¥24.3¥46.8
>
中医珍本文库影印点校(珍藏版):外科方外奇方

中医珍本文库影印点校(珍藏版):外科方外奇方

¥10.3¥17
>
中医珍本文库影印点校(珍藏版):用药禁忌书

中医珍本文库影印点校(珍藏版):用药禁忌书

¥13.8¥25
>
中医珍本文库影印点校(珍藏版):沈氏女科辑要笺疏

中医珍本文库影印点校(珍藏版):沈氏女科辑要笺疏

¥17.9¥37

商品详情
商品评论(0条)

中图价:¥104.3 加入购物车

版权信息
内容简介
目录
节选

医学生物化学与分子生物学(第4版) 版权信息

ISBN：9787030721303
条形码：9787030721303 ; 978-7-03-072130-3
装帧：一般胶版纸
册数：暂无
重量：暂无
所属分类：
医学
>
医学/药学考试
>
其他教材

医学生物化学与分子生物学(第4版) 内容简介

本教材继承了第3版教材的基本框架和主要内容，微调并更新了部分知识点，整合了图片，习题及拓展阅读等内容。全书共二十五章，分为六篇。**篇为生物分子结构与功能，包括蛋白质、核酸、糖蛋白与蛋白聚糖的结构与功能以及酶、维生素和无机元素的基本知识，共五章。第二篇为细胞的能量代谢和物质代谢，包括细胞的能量代谢、糖代谢、脂质代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢及物质代谢的整合与调节，共六章。第三篇为基因组与基因表达，包括真核基因与真核基因组、DNA的生物合成与损伤修复、RNA的生物合成与转录后加工、蛋白质的生物合成与加工及基因表达调控，共五章。第四篇为细胞周期、增殖和细胞凋亡，主要涉及细胞信号转导、细胞周期及其调控、程序性细胞死亡及其调控，癌基因、抑癌基因及其调控，共四章。第五篇为基因研究与分子医学，主要涉及组学与医学、常用分子生物学技术、基因诊断与基因治疗，共三章。第六篇为专题篇，主要涉及血液的生物化学和肝的生物化学，共两章。除绪论对全书内容做系统介绍外，各篇的开头均有引言，旨在帮助学生理解和掌握全篇的主要内容和各章的要点。

医学生物化学与分子生物学(第4版) 目录

目录
**篇　生物分子结构与功能
**章　蛋白质的结构与功能　1
**节　蛋白质的分子组成　2
第二节　蛋白质的分子结构　7
第三节　蛋白质结构与功能的关系　14
第四节　蛋白质的理化性质　18
第五节　蛋白质分子异常与疾病　21
第二章　核酸的结构与功能　26
**节　核酸的分子组成和基本结构　26
第二节　DNA的结构与功能　30
第三节　RNA的结构与功能　35
第四节　核酶　40
第五节　核酸的理化性质　41
第三章　糖蛋白与蛋白聚糖的结构与功能　45
**节　糖蛋白的结构与功能　45
第二节　蛋白聚糖的结构与功能　51
第四章　酶　57
**节　酶的分子结构与功能　57
第二节　酶的调节　65
第三节　酶促反应动力学　69
第四节　酶的分类与命名　78
第五节　酶与医学　79
第五章　维生素和无机元素　83
**节　脂溶性维生素　83
第二节　水溶性维生素　87
第三节　钙、磷及微量元素　95
第二篇　细胞的能量代谢和物质代谢
第六章　细胞的能量代谢　107
**节　高能化合物——ATP　107
第二节　三羧酸循环　110
第三节　氧化磷酸化　116
第四节　还原当量与ATP的转运　126
第七章　糖代谢130
**节　糖代谢概述　130
第二节　糖的无氧氧化　131
第三节　糖的有氧氧化　135
第四节　磷酸戊糖途径　138
第五节　糖原的合成与分解　141
第六节　糖异生　143
第七节　葡萄糖的其他代谢途径　146
第八节　糖代谢的调节　147
第九节　血糖及其调节　153
第十节　糖代谢异常与疾病　155
第八章　脂质代谢158
**节　脂质代谢概述　158
第二节　甘油三酯代谢　160
第三节　磷脂代谢　172
第四节　胆固醇代谢　177
第五节　血浆脂蛋白代谢　181
第六节　脂质代谢异常与疾病　188
第九章　氨基酸代谢191
**节　氨基酸代谢概述　191
第二节　氨基酸的一般代谢　195
第三节　氨的代谢　200
第四节　个别氨基酸的代谢　204
第五节　氨基酸代谢异常与疾病　213
第十章　核苷酸代谢216
**节　核苷酸代谢概述　216
第二节　嘌呤核苷酸代谢　217
第三节　嘧啶核苷酸代谢　222
第四节　核苷酸代谢异常与疾病及抗代谢物　225
第十一章　物质代谢的整合与调节　230
**节　物质代谢的整合　230
第二节　物质代谢的调节方式　234
第三节　物质代谢异常与疾病　241
第三篇　基因组与基因表达
第十二章　真核基因与真核基因组　244
**节　真核基因的结构与功能　244
第二节　真核基因组的结构与功能　248
第十三章　DNA的生物合成与损伤修复　254
**节　DNA复制的基本特性　254
第二节　DNA复制的酶学和拓扑变化　257
第三节　DNA　复制过程　263
第四节　逆转录和其他复制方式　268
第五节　DNA损伤与修复　270
第十四章　RNA的生物合成与转录后加工　278
**节　RNA生物合成的基本特征　278
第二节　RNA聚合酶　279
第三节　RNA转录的基本过程　281
第四节　RNA的转录后加工　288
第十五章　蛋白质的生物合成与加工　297
**节　蛋白质生物合成体系的组成　297
第二节　蛋白质合成的基本过程　303
第三节　肽链合成后的折叠与加工修饰　310
第四节　蛋白质的靶向输送　314
第五节　蛋白质生物合成的干扰与抑制　317
第十六章　基因表达调控　321
**节　基因表达调控基本原理　322
第二节　原核生物基因表达调控　330
第三节　真核生物基因表达调控　340
第四节　非编码RNA　在基因表达调控中的作用　360
第四篇　细胞周期、增殖和细胞凋亡
第十七章　细胞信号转导　365
**节　细胞信号转导概述　365
第二节　膜受体介导的信号转导　375
第三节　细胞内受体介导的细胞内信号转导　392
第四节　信号途径的整合与调控　394
第五节　信号转导缺陷与疾病　396
第十八章　细胞周期及其调控　398
**节　细胞周期各时相的动态变化　398
第二节　细胞周期调控的分子机制　400
第三节　细胞周期异常与疾病　408
第十九章　程序性细胞死亡及其调控　410
**节　细胞凋亡及其调控　410
第二节　细胞焦亡及其调控　417
第二十章　癌基因、抑癌基因及其调控　424
**节　癌基因及其调控　424
第二节　抑癌基因及其调控　434
第五篇　基因研究与分子医学
第二十一章　组学与医学　443
**节　基因组学　443
第二节　转录物组学　447
第三节　蛋白质组学　448
第四节　代谢组学　449
第五节　其他组学　451
第六节　组学在医学中的应用　453
第二十二章　常用分子生物学技术　458
**节　生物大分子的分离与纯化　458
第二节　分子杂交与印迹技术　463
第三节　PCR技术　468
第四节　重组DNA技术　473
第五节　DNA测序技术　482
第六节　生物大分子的结构与功能分析　487
第二十三章　基因诊断与基因治疗　502
**节　基因诊断　502
第二节　基因治疗　510
第六篇　专题篇
第二十四章　血液的生物化学　519
**节　血浆蛋白　519
第二节　血细胞代谢　523
第二十五章　肝的生物化学　531
**节　肝在物质代谢中的作用　531
第二节　肝的生物转化作用　534
第三节　胆汁酸的代谢　539
第四节　胆色素的代谢　543
第五节　血清胆红素与黄疸　547
参考文献　551
中英文索引　552

展开全部

医学生物化学与分子生物学(第4版) 节选

**篇生物分子结构与功能　　生物大分子都是由一种或几种小分子为基本结构单位按一定顺序通过共价键连接起来的多聚体。生物大分子不仅是生物体的基本结构成分，还具有非常重要的生理功能，如核酸是由核苷酸或脱氧核苷酸借3'，5'-磷酸二酯键连接组成的生物大分子，具有储存和传递遗传信息的功能；蛋白质是由20种氨基酸以肽键组成的生物大分子，是机体各种生理功能的物质基础，是生命活动的直接体现者。　　糖蛋白、蛋白聚糖是蛋白质和糖的共价化合物，不仅是细胞的结构成分，也与细胞的一些重要生理功能如分子识别、信号转导等密切相关。　　酶是生物催化剂，其本质是蛋白质。体内各种化学反应几乎都由酶催化进行。　　维生素是维持机体正常生理功能所必需，必须从食物中获取的一类低分子量有机化合物，分为水溶性和脂溶性两类。不同的维生素有不同的化学本质、性质、生化作用和缺乏症。钙、磷是体内含量*多的无机元素，在骨代谢、信号转导中有重要作用，亦有自己的代谢特点。其他的无机微量元素，尽管所需甚微，但生理作用却十分重要。　　本篇将介绍蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、糖蛋白与蛋白聚糖的结构与功能、酶、维生素和无机元素等五章。重点介绍各种生物大分子的组成、结构、生理功能以及结构和功能的关系。　　**章蛋白质的结构与功能　　蛋白质“protein”一词来源于希腊文“proteios”，意为“首要，原始的”。荷兰化学家穆尔德（Mulder）于1838年首次采用“蛋白质”来表示这类对动物生存必需的含氮化合物，表明科学家在研究蛋白质之初就充分注意到了它在生物体内的重要性。　　蛋白质在生物界的存在具有普遍性，无论是简单的低等生物，还是复杂的高等生物，都毫无例外地含有蛋白质。蛋白质是生物体含量*丰富的生物大分子物质，约占人体固体成分的45%，且分布广泛，所有细胞、组织都含有蛋白质。生物体结构越复杂，蛋白质的种类和功能也越繁多。蛋白质也是机体的功能分子（working molecule）。它参与机体的一切生理活动，机体的各种生物学功能几乎都是通过蛋白质来完成，而且在其中起着关键作用，如酶的催化功能；蛋白质、多肽激素的调节功能；血红蛋白的运氧功能；肌动蛋白（actin）和肌球蛋白（myosin）的收缩运动功能；抗体、补体的免疫防御功能；凝血因子的凝血功能；受体、膜蛋白的信息传递功能；组蛋白、酸性蛋白等的基因表达调控功能以及机体的刚性、弹性、控制膜的通透性，乃至思维、记忆、情感等，无一不是通过蛋白质来实现。所以，蛋白质是生命的物质基础。　　**节蛋白质的分子组成　　一、蛋白质的元素组成　　组成蛋白质分子的主要元素有碳（50%～55%）、氢（6%～8%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）和硫（0～4%），有些蛋白质还含有少量的磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼等，个别蛋白质还含有鹏。　　大多数蛋白质含氮量比较接近，平均为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点。由于蛋白质是体内的主要含氮物，因此测定出生物样品中的含氮量就可按下式计算出样品中蛋白质的大致含量。　　每100克样品中蛋白质含量（％）=每克样品中含氮克数（g）X6.25X100% 　　测定氮质量推断蛋白质质量的方法称为凯氏定氮法，该法适用于各种性质的蛋白质含量测定，也是目前国家标准的蛋白质含量常用检测方法之一。　　蛋白质的元素组成中含有氮，这是碳水化合物、脂肪在营养上不能替代蛋白质的原因。　　二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸　　氨基酸（amino acid）是组成蛋白质的基本单位。自然界中存在的氨基酸有300余种，由遗传密码所编码组成蛋白质的氨基酸约有22种，人体有21种，其中20种*为普遍。其化学结构式有一个共同特点，即在连接羧基的a-碳原子上还有一个氨基，故称a-氨基酸。　　（一）氨基酸的结构　　组成人体蛋白质的氨基酸，除甘氨酸外，均为L-a-氨基酸。其a-碳原子均属不对称碳原子，其连接在Ca碳原子四面角上各基团的排列与L-甘油醛或L-乳酸构型相比较，均属L-氨基酸，结构可由下列通式表示（图1-1）。　　由L-氨基酸通式分析，各种氨基酸在结构上有下列特点。　　（1）组成蛋白质的氨基酸，除甘氨酸外，均属L-a-氨基酸。　　（2）不同的L-a-氨基酸，其侧链（R）不同。不同的侧链（R），形成了不同的a-氨基酸，从而对蛋白质空间结构和理化性质有重要影响。　　自然界中已发现的D-氨基酸大多存在于某些细胞产生的抗生素及细菌细胞壁的多肽中，个别植物的生物碱中也有一些乃-氨基酸。此外，哺乳动物中也存在不参与蛋白质组成的游离乃-氨基酸，如存在于前脑中的乃-丝氨酸和存在于脑与外周组织的乃-天冬氨酸，但均不参与蛋白质组成。　　（二）氨基酸的分类　　根据氨基酸侧链R基团的结构和理化性质不同，可将主要的20种氨基酸分成4类（表1-1）。　　1.非极性疏水性氨基酸这类氨基酸组成蛋白质时，其非极性侧链可促进蛋白质的疏水区域形成，使得蛋白质在水中的溶解度变小。非极性疏水性氨基酸包括R基团只有一个氢的甘氨酸；带有脂肪烃侧链的氨基酸4种（丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）；含芳香环的氨基酸1种（苯丙氨酸）；亚氨基酸1种（脯氨酸）；极性键非极性侧链氨基酸1种（甲硫氨酸）。　　2.极性中性氨基酸这类氨基酸由于含有具有一定极性的R基团，其极性侧链常参与组成蛋白质亲水区域形成，增加蛋白质水溶性。极性中性氨基酸包括含羟基氨基酸3种（丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸）；酰胺类氨基酸2种（谷氨酰胺和天冬酰胺）；芳香族氨基酸1种（色氨酸）；含硫氨基酸1种（半胱氨酸）。　　3.酸性氨基酸有2种，其R基团含羧基，在pH为7时，羧基解离而使分子带负电荷。包括谷氨酸和天冬氨酸。　　4.碱性氨基酸有3种，其R基团含碱性基团，这些基团可质子化而使分子带正电荷，包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸。　　20种氨基酸中脯氨酸和半胱氨酸结构较为特殊。脯氨酸应属亚氨基酸，但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽键。脯氨酸在蛋白质合成加工时可被修饰成羟脯氨酸。此外，2个半胱氨酸通过脱氢后可以二硫键相结合，形成胱氨酸（图1-2）。蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。　　5.组成蛋白质的稀有氨基酸除了上述20种氨基酸参与合成蛋白质以外，还发现硒代半胱氨酸（selenocysteine，Sec，单字母缩写U）（或称硒氨酸）和吡咯赖氨酸（pyrrolysine，Pyl，单字母缩写O）也参与一些重要的蛋白质合成。硒氨酸的结构和半胱氨酸或丝氨酸类似，这3种氨基酸侧链基团的氧、硫、硒为同族元素。现发现硒氨酸是25种重要的含硒酶（尤其是抗氧化酶）活性中心，如谷胱甘肽过氧化酶、硫氧还蛋白还原酶、甲状腺素-5'-脱碘酶、甘氨酸还原酶、甲酸脱氢酶等，含硒氨酸残基的蛋白质一般称为硒蛋白。吡咯赖氨酸是赖氨酸的侧链氨基被（4R，5R）4-吡咯啉-5-羧基酰胺化，2002年在产甲烷菌的甲胺甲基转移酶中发现吡咯赖氨酸，人体蛋白暂时没发现有吡咯赖氨酸。　　（三）氨基酸的理化性质　　1.两性解离及等电点所有的氨基酸都含有碱性的a-氨基（或亚氨基）和酸性的a-羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合成带有正电荷的阳离子，也可在碱性溶液中失去质子变成带负电荷的阴离子，因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性（图1-3）。氨基酸在溶液中的解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。在某一酸碱度（pH）的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，净电荷为零，呈电中性。此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectricpoint，pI）。　　氨基酸的pI与a-羧基的解离常数（p尺1）和a-氨基的解离常数（p&）之和正相关。pI的计算方法为：。如甘氨酸的。大多数氨基酸的R基团为非极性，或虽为极性，但生理条件不可解离。如果一个氨基酸中有3个可解离基团，其等电点由a-羧基、a-氨基和R基团的解离状态共同确定。　　2.紫外吸收性质构成蛋白质的氨基酸在远紫外区（<220nm）均有光吸收，而在近紫外区（220～300nm）只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸含有共轭双键，所以有光吸收。苯丙氨酸257nm处，（为摩尔吸光系数）；酪氨酸275nm处，色氨酸280nm处。其中，色氨酸摩尔吸光系数*大，在280nm附近有*大吸收峰。由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质在280nm的光吸收值是定量分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。　　3.茚三酮反应氨基酸与茚三酮（ninhydrin）的水合物共同加热，氨基酸被氧化分解，茚三酮水合物则被还原。在弱酸性溶液中，茚三酮的还原产物与氨基酸分解产生的氨及另一分子茚三酮缩合成为蓝紫色化合物，其*大吸收峰在波长570nm处。蓝紫色化合物颜色的深浅与氨基酸分解产生的氨成正比，据此可进行氨基酸定量分析。脯氨酸、羟脯氨酸与茚三酮试剂反应呈黄色，天冬酰胺与茚三酮反应产物呈棕色。　　三、肽键与肽　　（—）氨基酸通过肽键连接而形成肽　　氨基酸可相互结合成肽（peptide）。两分子氨基酸可借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水，缩合成为*简单的肽，即二肽（dipeptide）。由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基脱水所生成的酰胺键（—CO—NH—）称为肽键（peptide bond）。两分子氨基酸之间是通过肽键相连的。肽键是蛋白质分子中基本的化学键。二肽还可通过肽键与另一分子氨基酸相连生成三肽。此反应可继续进行，依次生成四肽、五肽多个氨基酸可连成多肽（polypeptide）。一般来说，由10个以内的氨基酸通过肽键相连生成的肽称为寡肽（oligopeptide），由更多的氨基酸以肽键相连生成的肽称为多肽（polypeptide）。多肽是链状化合物，故称多肽链（polypeptidechain）。多肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，故称为氨基酸残基（residue）。多肽链中形成肽键的4个原子和两侧的a-碳原子成为多肽链的骨架或主链（backbone）。构成多肽链骨架或主链的原子称为主链原子或骨架原子，而余下的R基团部分，称为侧链（sidechain）。多肽链的左端有自由氨基称为氨基末端（N-terminal）或N端，右端有自由羧基称为羧基末端（C-terminal）或C端（图1-4）。多肽的命名从N端开始指向C端。如由丝氨酸、甘氨酸、酪氨酸、丙氨酸和亮氨酸组成的五肽应称为丝氨酰-甘氨酰-酪氨酰-丙氨酰-亮氨酸。　　蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链折叠而成。一般而论，蛋白质通常含50个以上氨基酸，多肽则为50个以下氨基酸。例如，常把由39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽，而把含有51个氨基酸残基、分子量为5733的胰岛素称为蛋白质。　　（二）体内存在多种重要的生物活性肽　　人体内存在许多具有重要生物功能的肽，称为生物活性肽，有的仅三肽，有的为寡肽或多肽，它们在代谢调节、神经传导等方面起着重要的作用。随着生物技术的发展，许多化学合成或重组DNA技术制备的肽类药物和疫苗已在疾病预防和治疗方面取得了成效。　　1.谷胱甘肽（glutathione，GSH）GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。**个肽键是由谷氨酸的Y羧基与半胱氨酸的a-氨基脱水缩合而成，称为Y谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。分子中半胱氨酸的巯基是谷胱甘肽的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。^O]是细胞内产生的重要氧化剂，可氧化蛋白质中的巯基而破坏其功能。在谷胱甘肽过氧化物酶的作用下，GSH可还原细胞内产生的氏〇2，使其变成氏0，失去氧化性。

商品评论(0条)

写书评赚书币

暂无评论……

书友推荐